生物化学Ⅲ课程教学大纲

Biochemistry

课程编号：14232009

课程性质：学科基础课

适用专业：护理

先修课程：解剖学、组织胚胎、有机化学、医学生物学

后续课程：药理学、病理生理学、临床专业课程

学    分：3.5学分                   

学    时：64学时   其中：讲授48学时；实验16学时

授课学期：第2学期

一、课程简介：

生物化学(Biochemistry)是一门在分子水平上研究生命现象的学科，它是主要应用化学原理和方法来探讨生命体的物质组成及其代谢变化规律的科学。随着生物化学理论与技术的不断发展特别是分子生物学理论与技术的应用，使其基本理论、技术和方法已深入到了生命科学的各个领域，成为推动整个生命科学发展的重要基础学科。是所有生物学、医学及相关专业的必需知识，通过本课程的学习，使学生获得生物大分子的化学组成、结构及其功能等相关知识，在此基础上进一步掌握其代谢过程及其调节规律等生化及分子生物学的基本理论和基本技能，为学习其它后继基础医学和临床医学课程，在分子水平上探讨疾病发生机理，为诊断疾病、制定预防和治疗措施等奠定基础。医学院校学生只有具备扎实的以生物化学为立足点的医学基础知识，才能学好医学相关的专业技能和知识，为将来从事专业工作奠定坚实的基础。

二、理论教学内容与课时安排

教学内容与学时安排

第一章  绪论

1、教学目的与基本要求

(1)掌握：生物化学的概念。

(2)熟悉：生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

(3)了解：生物化学的发展史。

2、教学内容 （1学时）

(1)生物化学发展简史 介绍生物化学发展简史

(2)当代生物化学研究的主要内容 重点阐述当代生物化学的概念，生物化学研究的主要内容。

(3)生物化学与医学  介绍生物化学与医学的关系。

 

第二章    蛋白质的结构与功能

1、教学目的与基本要求
　（1）掌握：蛋白质的分子组成和分子结构。
　（2）熟悉：蛋白质在生命活动过程中的重要性与理化性质。
　（3）了解：蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽。   

2、教学内容（3学时）
　（1）蛋白质的元素组成及其特点；蛋白质的基本组成单位--氨基酸的结构、分类和理化性质；肽键及多肽链相关的概念；体内某些重要的活性肽。

（2）蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构；蛋白质的空间结构：二、三、四级结构的概念及维持其稳定的作用力；二级结构的存在形式。

（3）蛋白质结构与功能关系：一级结构与功能关系；空间构象与功能关系

（4）蛋白质的理化性质：呈色反应，紫外吸收特征，两性电离和等电点，大分子性质。蛋白质变性的概念、变性的实质、变性后的变化及其应用；变性与沉淀的关系

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：蛋白质元素组成特点；氨基酸的分类；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。蛋白质一、二、三、四级结构的概念及作用力。

（2）领会：蛋白质结构与功能的关系

（3）简单应用：蛋白质变性在医学领域的应用。

第三章  核酸的结构和功能

1、教学目的与基本要求
　  （1）掌握：核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。
　 （2）熟悉：RNA的种类、结构特点及其生物学作用。
　 （3）了解：体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。
2、教学内容（3学时）

（1）核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。

  （2）核酸元素组成特点(与蛋白质比较)；碱基、核苷和核苷酸的化学结构及其相应的缩写符号；两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。

  （3）核酸的分子结构：单核苷酸之间的连接方式—— 3’ , 5’ 磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性( 5’ ®   3’ )；多核苷酸链的的表达方式；核酸的一级结构； DNA二级结构一一双螺旋模型要点，碱基配对规律。真核生物mRNA的结构特点及tRNA二级结构——三叶草结构特点。   

（4）核酸的重要理化性质及相关的重要概念，特别是DNA(热)变性、复性及分子杂交的概念以及DNA变性、复性及核酸杂交在研究领域的应用。

 3、考核知识点和考核要求

  （1）识记：DNA与RNA分子基本组成的异同；核酸一级结构的概念及连接键；DNA二级结构的要点；基因及基因组的概念。

（2）领会：结合三种RNA的结构特点，掌握其各自的生理功用。

（3）简单应用：DNA变性、复性及核酸杂交在科研领域的应用。

第四章   酶与维生素

1、教学目的与基本要求

（1）掌握：酶的化学本质及相关概念；酶的分子结构及催化反应的特点；B族维生素与酶的关系。

（2）熟悉：酶促反应动力学，酶与医学关系；维生素的概念、分类及各种维生素的生化功用。

（3）了解：酶的命名与分类；各种维生素的主要来源及引起维生素缺乏的常见原因。

2、教学内容（5学时）

  （1）酶的基本概念、化学本质；结合酶的组成、作用及有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。

（2）酶促反应的特点以及高效率的原理。结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。

  （3）影响酶促反应动力学的几种因素及其对酶促反应的影响；米式方程及米氏常数的意义及应用；可逆抑制和不可逆抑制作用的概念、特点，三种可逆性抑制作用的酶促动力学特点。

（4）酶原及酶原激活的概念、激活机理及生理意义；同工酶、别构酶、化学修饰调节的概念。

（5）酶与医学的关系以及酶在医学中实际中的应用；酶的命名与分类原则。

（6）简要介绍维生素的定义、命名、分类及缺乏症发生原因及四种脂溶性维生素在机体内的功能及缺乏症。

（7）各种水溶性维生素的化学本质、主要生理功能和发挥活性的形式，相应缺乏病；重点讲述B族维生素与辅酶的关系。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：酶、酶的活性中心、必需基团、同工酶、酶原及酶原激活的概念；结合酶的分子组成及作用；酶促反应的特点；各种影响因素对酶促动力学的影响；维生素的概念、分类、VitA、VitD在机体内的主要功能及缺乏症

（2）领会：酶促反应的作用机制以及酶与疾病的关系；B族维生素的活性形式及与辅酶的关

系；维生素在代谢中的重要作用。
（3）简单应用：根据温度对酶促反应的影响说明其应用；利用竞争性抑制作用的原理说明磺胺药的作用机理。

第五章 糖代谢

1、教学目的与基本要求
（1）掌握：血糖的来源及去路；糖在体内代谢的主要途径及其生理意义。
（2）熟悉：糖的消化吸收、生理功用和糖尿病的生化机制。
（3）了解：其他单糖的代谢、糖代谢紊乱和糖代谢实验。

（4）灵活运用：糖代谢异常与临床的关系

2、教学内容（4学时）

（1）糖的主要生理功能；糖的消化吸收以及糖代谢的概念。

  （2）糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化的概念、基本反应过程、部位、关键酶和ATP生成；磷酸戊糖途径概念及其大概过程；前两条途径的关键酶及其调节；三条代谢途径的生理意义。

  （3）糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶，调节及生理意义。

  （4）糖异生概念，原料、关键酶、基本路径及生理意义。

（5）血糖概念、血糖来源与去路；激素对血糖浓度的调节；血糖测定、正常值糖及其临床意义；糖尿病患者糖代谢紊乱发生机制。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：无氧分解、有氧氧化、糖异生、血糖的概念；各条糖代谢途径的部位、关键

酶及生理意义；无氧分解、有氧氧化的代谢途径。

（2）领会：糖尿病患者糖代谢紊乱发生的机制。

（3）简单应用：6-磷酸葡萄糖在糖代谢中的中心地位；结合脂代谢总结乙酰CoA的来源与去路。

第六章   脂类代谢

1、教学目的与基本要求
（1）掌握：血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成和生理功能，甘油三酯的中间代谢及生理意义和胆固醇的转化。
（2）熟悉：脂类的消化吸收，血浆脂蛋白的代谢，甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料。
（3）了解：脂类代谢紊乱。

（4）灵活运用：脂类代谢与糖代谢的内在联系。

2、教学内容（4学时）

  （1）脂类主要生理功能；必需脂肪酸的概念及种类；脂类的消化吸收。

  （2）脂肪动员及激素调节有关概念；甘油三酯水解过程及限速酶；甘油的代谢途径。

  （3）脂肪酸活化、进入线粒体的机制、β-氧化过程及关键酶；酮体的概念、酮体代谢及生理意义；酮症酸中毒产生机理。

  （4）软脂酸合成部位、原料(包括来源)及辅助因子；脂肪酸合成酶系的特点；脂肪酸合成的初始产物及大概过程，脂肪酸合成的限速步骤及调节。

  （5）甘油磷脂的种类、合成原料、合成部位及CTP在其中的作用。   

（6）胆固醇合成原料、部位、关键酶；胆固醇主要转化途径与排泄。

  （7）血浆脂蛋白的分类、组成特点及生理功能。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：必需脂肪酸、脂肪动员、酮体的概念；脂肪酸氧化的部位、关键酶及反应过

程；软脂酸合成原料、部位、关键酶、初始产物；胆固醇主要转化途径。血浆脂蛋白的分类及生理功能

（2）领会：血浆脂蛋白代谢与血脂异常的关系。

（3）简单应用：一分子软脂酸（硬脂酸）在体内彻底氧化分解所产生的ATP数目及计算。

（4）综合应用：结合糖代谢解释糖食入过多机体发胖的生化机理。

第七章  生物氧化

1、教学目的与基本要求

　（1）掌握：生物氧化的概念、呼吸链的组成与作用和ATP的生成。
　（2）熟悉：影响氧化磷酸化的因素及NADH进入线粒体的机制　　

（3）了解：其他氧化体系的意义。
2、教学内容（3学时）

（1）生物氧化的概念及生物学意义，其与体外燃烧的异同；ATP在能量代谢中的中心地位。

  （2）呼吸链的定义、呼吸链的组成及各成分的作用。体内两条主要呼吸链组成及顺序（重点）。

（3）作用物水平磷酸化、氧化磷酸化、P／O比值的概念；氧化磷酸化偶联部位及电子传递抑制剂的作用部位；氧化磷酸化的影响因素。

   （4）两种穿梭机制及其对线粒体外NADH氧化磷酸化的意义。

   （5）非线粒体氧化体系的类型、特点、组成及功能（注意线粒体与微粒体氧化体系在能量代谢中功能的差别）。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：生物氧化、呼吸链、底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P／O比值的概念；体内

两条主要呼吸链组成及顺序；两种穿梭机制。

（2）领会：氧化磷酸化的分子机制—化学渗透学说；ATP在能量代谢中的中心地位。

（3）简单应用：结合甲状腺素对氧化磷酸化的影响，解释甲抗病人的临床表现；说明CO、氢化物中毒的机理。

第八章  氨基酸代谢

1、教学目的与基本要求

（1）掌握：蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢。
　（2）熟悉：蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢。
　（3）了解：支链氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。

2、教学内容（4学时）

（1）蛋白质的主要生理功能；氮平衡；必需氨基酸的定义、种类和蛋白质的互补作用。   

（2）蛋白水解酶的作用特点；g-谷氨酰基循环在氨基酸吸收和转运中的意义。

  （3）氨基酸代谢概况；体内几种脱氨基方式及反应过程、典型转氨酶名称、辅酶成分及ALT(GPT)、AST(GOT)的组织分布特点；转氨酶测定的临床意义。

  （4）血氨来源与去路；尿素合成的过程及其调节；氨代谢与临床的关系。

  （5）a-酮酸的代谢去路；生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的种类。氨基酸代谢与糖代谢的联系。

  （6）某些氨基酸脱羧产物：γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺几种生物活性物质；一碳单位概念，一碳单位的来源、代谢辅酶、生理功能；含硫氨基酸的代谢及意义。

  （7）苯丙氨酸、酪氨酸重要代谢产物、与代谢障碍有关的酶、酶先天缺陷相关的临床疾患。

 3、考核知识点和考核要求

（1）       识记：氮平衡；必需氨基酸、蛋白质互补作用的概念；体内氨基酸的脱氨基方式；

血氨的来源与去路；尿素的合成原料、途径、关键酶、生理意义。一碳单位的定义、来源、代谢辅酶、生理功能。

（2）领会：g-谷氨酰基循环在氨基酸吸收和转运中的意义。肝昏迷的发生机制。

（3）简单应用：根据氨的代谢解释高氨血症及其治疗原则。

（4）综合应用：联系糖代谢途径说明丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸氧化成水和CO₂并计算ATP的生成过程及其异生为糖的途径。叶酸、B₁₂缺乏导致“巨幼贫”的原因

第九章核苷酸的代谢

1、教学目的与基本要求

（1）熟悉：嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料，嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。
　（2）了解：核苷酸的代谢途径、调节方式和抗代谢物。

2、教学内容（2学时）

（1）嘌呤核苷酸的两条合成途径。嘌呤核苷酸的从头合成途径中各元素或组件的材料来源, IMP、AMP与GMP相互转变；嘌呤核苷酸补救合成有关的酶、功能、酶缺陷相关的疾病；脱氧核苷酸生成。

  （2）嘌呤核苷酸抗代谢药物作用机理及临床意义。

  （3）嘌呤核苷酸体内分解代谢终产物尿酸及其与医学的关系。

  （4）嘧啶核苷酸从头合成途径的原料；CTP、TMP的生成方式。嘧啶核苷酸补救合成所需要的酶及其催化的反应；嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理；嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记： 核苷酸的两条合成途径；嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成途径的原料；嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的终产物；核苷酸合成途径的主要调节酶；脱氧核苷酸生成的水平。

（2）领会：嘌呤、嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理

（3）简单应用：痛风症发生的机理及其治疗。

第十章  肝胆生物化学

1、教学目的与基本要求

（1）掌握：肝脏的胆色素代谢、胆汁酸代谢以及肝脏的生物转化作用。
　（2）熟悉：黄疸与胆色素代谢的关系。

（3）了解：肝脏在物质代谢中的作用。

（4）灵活运用：肝脏疾患时各种临床表现的生化机制
2、教学内容（3学时）

（1）肝在糖代谢、脂类代谢及蛋白质代谢中的作用；肝在维生素代谢中的作用；肝在激素代谢中作用及其与医学的关系。肝对血糖的调节。解释肝脏疾患时与代谢障碍或异常有关的临床现象。

（2）生物转化概念及特点；生物转化反应类型、相互关系；加单氧酶系的组成及生理意义。

（3）胆汁酸的种类、胆汁酸的肠肝循环及功能。

（4）胆色素的来源；胆色素代谢的基本过程；直接胆红素与间接胆红素的比较；高胆红素血症与黄疽的概念、分型及临床生化表现。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：生物转化的概念、类型；胆汁酸的种类及其生理功用；胆色素的来源；胆红素在血液中的运输形式；胆红素在肝脏中的代谢转变；直接胆红素与间接胆红素的比较。

（2）领会：脂肪肝、肝性脑病、水肿或腹水、凝血时间延长及出血现象等与肝脏代谢异常的关系。

（3）综合应用：结合胆色素的正常代谢，解释三种黄疸病人临床血、尿、便的变化。

第十一章  血液生物化学

1、教学目的与基本要求

（1）掌握：红细胞、白细胞的代谢特点；血红素的合成与分解代谢。
　（2）熟悉：血液的组成及其化学成分与功能；血浆蛋白的主要生理功用。
2、教学内容（2学时）

（1）；血液的组成；血液的化学成分；血液非蛋白氮化合物。

（2）血浆蛋白质的含量与分类；血浆蛋白的主要生理功用；血浆的酶类。

（3）红细胞的代谢特点；血红素的合成与分解代谢。

（4）白细胞的代谢特点。

3、考核知识点和考核要求

（1）识记：血红素的合成原料、途径、关键酶及其调节；血红素的分解代谢及其与胆色素代谢的联系。

（2）领会：红细胞的代谢特点；血液非蛋白氮化合物及其临床意义。

第十二章  DNA的生物合成

1、教学目的及基本要求

（1）掌握：复制的概念、特点；参与复制的酶类、作用及其基本过程。

（2）熟悉：DNA的损伤与修复；端粒、端粒酶及逆转录的概念及相关知识。

2、教学内容 （4学时）

（1）半保留复制的概念及实验依据；DNA复制的特点。

（2）参与DNA复制的酶类及其作用；复制过程中高度保真的机理；原核生物、真核生物DNA复制的基本过程及其区别点；端粒和端粒酶的概念及其在真核生物复制终止过程中的作用机制。

（3）逆转录的概念、过程及意义。

（4）突变的概念及其意义；引发突变的因素及突变的类型；DNA损伤修复的类型及相关机制。

3、考核知识和考核要求

（1）识记：复制、半保留复制 、半不连续复制、领头链和随后链、冈崎片段、端粒、端粒酶和逆转录的基本概念；参与复制各类酶的名称及基本作用；突变的常见类型及生物学意义； DNA损伤类型及切除修复机制。逆转录的概念及生物学意义。

（2）领会：复制过程中的高保真性机理。

第十三章 RNA的生物合成

1、教学目的及基本要求

（1）掌握：转录的概念、转录体系的组成及转录的基本过程。

  （2）熟悉：RNA转录后的加工修饰过程。

2、教学内容  （3学时）

（1）转录的概念、不对称转录的含义，编码链和非编码链的意义；及原核生物RNA聚合酶的组成及作用；真核生物RNA聚合酶的分类及作用。

（2）启动子的定义及-35区与-10区的碱基组成特点，转录泡结构特征。

（3）转录的基本过程；原核生物转录终止的方式及ρ因子的作用。

（4）三种RNA转录后的加工修饰；真核生物mRNA的转录后加工修饰；核酶的概念及结构特征。

3、考核知识和考核要求

（1）识记：转录、启动子、核酶的定义；原核生物 RNA聚合酶的组成成分和各亚基的

功能；真核生物RNA聚合酶的分类及作用；ρ因子在转录终止过程中的作用。

（2）领会:mRNA的转录后加工修饰（编辑）在蛋白多样性中的意义。

第十四章 蛋白质生物合成

1、教学目的及基本要求

（1）掌握：参与蛋白质生物合成的物质及其作用；掌握蛋白质生物合成的基本过程。

（2）熟悉：蛋白质合成后的加工修饰。

（3）了解：蛋白质合成与某些医学问题的关系。

2、教学内容 （3学时）

（1）参与蛋白质生物合成的物质及作用；遗传密码的概念、密码子的分类及密码子的特点；氨基酰-tRNA合成酶在tRNA携带氨基酸中的作用；核蛋白体的组成及其结构特点。

（2）氨基酸的活化及转运；原核生物蛋白质生物合成的过程（核蛋白体循环）及与真核生物的差异。

（3）翻译后的加工修饰及蛋白质合成后的靶向输送。

（4）抗生素、干扰素对蛋白质合成的影响。

3、考核知识和考核要求

（1）识记：密码子、反密码子、摆动配对、密码子的简并性、多核蛋白体等概念；起始密码和终止密码的种类及缩写；遗传密码的特点；三种RNA在蛋白质生物合成中的作用；参与蛋白质生物合成的酶类及作用；核蛋白体循环的基本过程。翻译后加工修饰的方式。

（2）领会：核酸和蛋白质两大类物质在遗传学中的地位与作用。

（3）简单运用：蛋白质合成与抗生素、干扰素作用原理的关系。

第十五章 基因表达调控

1、教学目的及基本要求

（1）掌握：基因表达调控的基本概念及原理。

（2）熟悉：原核生物基因的基因表达调控和真核基因表达调控的特点。

2、教学内容（2学时）

（1）基因表达的概念、基因表达的特异性、基因表达的方式及其生物学意义。

（2）基因表达调控的多层次和复杂性；基因转录激活调节基本要素

（3）原核基因转录调节的特点；原核生物的操纵子调控模式；乳糖操纵子的结构、调节机制。

（4）真核基因组的结构特点，顺式作用元件、反式作用因子的概念；真核基因表达正性调节的机理。

3、考核知识和考核要求

（1）识记：基因表达、诱导阻遏表达、操纵子、顺式作用元件、反式作用因子等概念；乳糖操纵子的结构及调节机制；真核基因组的结构特点。

（2）领会：真核基因表达的正性调节机制；人类基因组计划的目标和意义。

第十六章  基因工程

1、教学目的与基本要求

（1）掌握：基因工程的概念及其基本过程

（2）熟悉：重组DNA技术中常用的工具酶
　（2）了解：基因工程在医药领域中的应用

2、学习内容（2学时）

（1）基因工程的诞生及其发展的简史。

（2）基因工程相关的酶学-核酸限制性内切酶的定义和基本特征，DNA连接酶和聚合酶的种类。

（3）基因工程的载体-载体的定义和必须具备的条件，载体的种类。

（4）基因工程的主要操作步骤：目的基因制备和常用分离方法；载体DNA与目的基因的连接；重组分子引入受体细胞；重组体的鉴定和分析。

（5）基因工程在医药领域中的应用

3、考核知识和考核要求

（1）识记：克隆、重组DNA、限制性核酸内切酶，目的基因等概念；聚合酶链反应

的原理及基本过程；载体的条件及特性；以质粒DNA为载体进行DNA克隆的基本过程。

（2）领会：基因工程在医药领域中的应用。

三、实验项目名称、课时安排及具体内容：

实验名称与学时安排

实验一  生化实验基本操作

实验目的： 1.熟悉实验室规则和常用生化仪器名称；2、学会清洗玻璃仪器的正确方法；3.学习并初步掌握各种常用生化仪器的正确操作及一般维护；4.了解分光光度计、离心机等仪器设备的工作原理并掌握其使用方法。

实验内容和方法： 1.介绍生化实验室规则及常用生化仪器名称；2.玻璃仪器的洗涤及判定标准；3.移液、混匀等操作：刻度吸量管及可调式移液器的使用，常用的混匀方法；4.离心机的使用规则及操作；5.分光光度计的工作原理及使用方法。

实验二  血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳

实验目的：掌握解电泳技术的基本原理，掌握醋酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白的原理和方法。

实验内容和方法：用醋酸纤维薄膜作为支持物在pH8.6的缓冲条件下分离血浆或血清蛋白。将血浆在醋酸纤维薄膜上点样，110V恒压电泳50--60分钟，染色5分钟，漂洗至背景无色，观察分离开的蛋白条带。

实验三  影响酶作用的因素

实验目的：1.掌握温度、pH、激动剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。2.熟悉唾液淀粉酶酶活性测定的原理及方法。

实验内容和方法：1..将酶促反应分别置于37℃、0℃、100℃中进行，观察温度对酶促反应的影响；利用唾液淀粉酶使淀粉水解，其产物的不同（与碘显色颜色差别）来观察酶活性大小3.将酶促反应分别置于pH6.8、3.0、9.0中进行，观察pH对酶促反应的影响；4.在反应体系中分别加入唾液淀粉酶的激动剂-氯离子、抑制剂-铜离子，并分别以蒸馏水、硫酸钠为对照，观察激动剂、抑制剂对酶促反应的影响。

实验四  激素对动物血糖浓度的影响

实验目的：1.通过对实验家兔在激素注射前后血糖浓度的测定；2.了解激素对血糖浓度的影响。

实验内容和方法：1.准备家兔，称重；2.取未处理前的兔血；3.分别注射胰岛素和肾上腺素，一

段时间后再次取血；4.用邻甲苯胺法测定注射激素前后的血糖浓度，比较结果，得出结论

四、教学方式及考核方法

1．教学方式

以EOL学习网站为平台，采用多媒体课堂教学为主，达到传授基本的理论知识的目的。在教学中，根据不同的教学内容，合理选用不同的教学手段，采取启发式、问题式、课堂讨论式、案例结合式等多种教学方法，培养学生学习和掌握相关理论知识的能力，强化学生对生化与分子生物学与临床医学知识的联系与认识。

2．考核方法

考核项目	课程成绩构成	分值
实验成绩（包括课堂提问、实验报告等）	10%	10
课程考试 （闭卷）	90%	90
总计	100%	100

五、教材与推荐参考书目

使用教材：

1、生物化学与分子生物学 黄诒森主编  第三版 北京 科学出版社(国家十二五规划教材)， 2014

2、扬州大学医学院生化教研室编写《生物化学实验指导》。

主要参考书目：

1、周爱儒主编《生物化学》第7版  人民卫生出版社、2010年。

2、陈诗书主编《医学生物化学》第1版  科学出版社、2004年。

3、药立波主编《医学分子生物学》 第3版 人民卫生出版社、2010年。

执笔人：周晓霞